公开(公告)号：CN119661646A

公开(公告)日：2025-03-21

申请号：CN202411284733.2

申请日：2024-09-12

Applicant: 纽泰(天津)生物科技有限公司

Inventor： 孙丽娜

IPC: C07K7/08 ,  C07K14/00 ,  C12P21/02 ,  C07K17/00 ,  C07K17/08 ,  C07K17/04 ,  C07K17/12 ,  C07K17/10 ,  C12N5/00 ,  A61L27/22 ,  A61L27/52 ,  A61L27/54 ,  A61L26/00 ,  A61K47/42

Abstract: 本发明涉及自组装肽，由所述自组装肽形成的三维网络材料，以及所述三维网络材料的应用。本发明的自组装肽包含亲水结构域和RGD结构域，所述亲水结构域包含至少一个能够形成β‑转角的β‑转角区，所述RGD结构域包含精氨酸(R)‑甘氨酸(G)‑天冬氨酸(D)的氨基酸序列。本发明的自组装肽在中性溶液中，不需要任何其他外源组分启动即可自组装形成三维网络材料。

公开(公告)号：CN119614499A

公开(公告)日：2025-03-14

申请号：CN202510169106.2

申请日：2025-02-17

Applicant: 星奕昂(上海)生物科技有限公司

Inventor： 夏丛丛 ,  李宝利 ,  田睿 ,  颜凌晨 ,  宗鸿亮

IPC: C12N5/0783 ,  C07K14/705 ,  C07K17/00 ,  C07K17/14

Abstract: 本发明涉及一种高效激活NK细胞的试剂组合及其应用。具体地，本发明提供了一种采用重组蛋白PVR和/或Nectin‑2作为激活试剂的培养方法，在包被有激活试剂的容器中对NK细胞进行激活培养，无血清、无滋养层细胞的加入，能实现高效地扩增NK细胞。本发明的培养工艺规避高风险物料，安全性高，尤其适用于iPSC分化得到的iNK细胞的扩增培养，能满足高质量NK细胞产品的生产需要。

公开(公告)号：CN118489019A

公开(公告)日：2024-08-13

申请号：CN202280079739.9

申请日：2022-12-01

Applicant: 株式会社海培普研究所

Inventor： 轩原清史 ,  佐佐木亨 ,  笠间健嗣

IPC: C40B40/10 ,  C07K5/12 ,  C07K7/54 ,  C07K7/64 ,  C07K17/00 ,  G01N33/545

Abstract: 公开了肽固定化珠文库，其与公知的OPOB文库相比，所得的肽成为药物等有用物质候选物的可能性高，并且与目标物质结合的氨基酸序列的解析变得更容易。肽固定化珠文库具有下述式[I]所示的结构。通式[I]中，X表示氨基酸残基，n表示4～8的整数，Y表示环状化结构，A表示间隔基结构，B表示含有特异性切割位点的结构，X所示的4～8个氨基酸残基相互独立地随机选择。#imgabs0#

公开(公告)号：CN117264035B

公开(公告)日：2024-05-14

申请号：CN202311231135.4

申请日：2022-02-14

Applicant: 西南大学

Inventor： 李洪涛 ,  邬文峰 ,  金瑞 ,  何红梅 ,  杨婧

IPC: C07K14/36 ,  C07K17/00 ,  C07K19/00 ,  C07K1/14 ,  C12N15/31 ,  C12N15/62 ,  B01J20/24 ,  B01J20/28

Abstract: 本发明公开了链霉亲和素第27位丝氨酸突变的突变蛋白S27K及其应用，突变蛋白为野生型链酶亲和素的44‑47位氨基酸为VTAR，以及在野生型链酶亲和素27位的丝氨酸突变为不同的氨基酸，突变后的蛋白与Strep tagⅡ结合力增加，提高了其对单Strep和TwinStrep融合蛋白的纯化能力，同时与Biotin的结合减弱，使得Biotin与其作用变得可逆，洗脱后进行洗涤再生可再次利用，因此能够更好的用于Biotin修饰蛋白和Strep tagⅡ标签蛋白纯化。

公开(公告)号：CN110831956B

公开(公告)日：2024-02-06

申请号：CN201880033927.1

申请日：2018-05-23

Applicant: 思拓凡生物工艺研发有限公司

Inventor： M.安德尔 ,  M.波尔格曼 ,  T.比约克曼 ,  J.嘉利 ,  G.罗德里戈

IPC: C07K7/08 ,  C12N15/62 ,  C07K14/31 ,  C07K1/16 ,  C07K17/00 ,  C07K14/315 ,  C07K14/33

Abstract: 一种重组蛋白，其包含功能多肽和连接到所述功能多肽的N‑末端的N‑末端间隔区，所述间隔区的长度使得信号肽切割位点与所述功能多肽的N‑末端近端结构单元之间的氨基酸残基数为14‑24。

公开(公告)号：CN114478726B

公开(公告)日：2023-09-05

申请号：CN202210133987.9

申请日：2022-02-14

Applicant: 西南大学

Inventor： 李洪涛 ,  邬文峰 ,  金瑞 ,  何红梅 ,  杨婧

IPC: C07K14/36 ,  C07K17/00 ,  C07K19/00 ,  C07K1/14 ,  C12N15/31 ,  C12N15/62

Abstract: 本发明公开了链霉亲和素第27位丝氨酸突变的突变蛋白及其应用，突变蛋白为野生型链酶亲和素的44‑47位氨基酸为VATR，以及在野生型链酶亲和素27位的丝氨酸突变为不同的氨基酸，突变后的蛋白与Strep tagⅡ结合力增加，提高了其对单Strep和TwinStrep融合蛋白的纯化能力，同时与Biotin的结合减弱，使得Biotin与其作用变得可逆，洗脱后进行洗涤再生可再次利用，因此能够更好的用于Biotin修饰蛋白和Strep tagⅡ标签蛋白纯化。

公开(公告)号：CN116348498A

公开(公告)日：2023-06-27

申请号：CN202180070129.8

申请日：2021-10-15

Applicant: 希森美康株式会社

Inventor： 菅沼政俊 ,  西川洋一 ,  久保卓也

IPC: C07K17/00

Abstract: 本发明以提供进一步降低对于D‑生物素的结合性，强固地结合于L‑生物素的多肽作为课题。提供属于亲和素‑链霉亲和素家族的多肽，所述多肽的甘氨酸以外的氨基酸残基之中，90％以上的氨基酸残基含D‑氨基酸残基，具有对于L‑生物素的结合能力，基本上不具有对于D‑生物素的结合能力的多肽。

公开(公告)号：CN112368302B

公开(公告)日：2023-06-27

申请号：CN201980043779.6

申请日：2019-07-01

Applicant: 国立大学法人京都工艺纤维大学 ,  株式会社大赛璐

Inventor： 熊田阳一 ,  大仓裕道 ,  内村诚一

IPC: C07K17/00 ,  C07K16/42 ,  G01N33/48 ,  C12N15/13

Abstract: 本发明的课题是提供针对目标物质的动态结合量(DBC)得到提高的分离剂，利用下述分离剂来解决该课题，所述分离剂包含担载体和蛋白质，该蛋白质为规定的蛋白质，该担载体的表面与该蛋白质中的该被添加的赖氨酸残基通过化学键而结合。

公开(公告)号：CN108473541B

公开(公告)日：2023-05-12

申请号：CN201680078822.9

申请日：2016-11-24

Applicant: 特拉斯福特普拉斯公司

Inventor： 理查德·贝利沃 ,  博尔汉·阿纳比 ,  米歇尔·德米勒 ,  阿兰·拉洛克 ,  吉恩-克里斯托夫·柯里 ,  辛迪亚·沙菲

IPC: C07K14/195 ,  A61K47/66 ,  A61P35/00 ,  C07C43/295 ,  C07D305/14 ,  C07H15/252 ,  C07K1/06 ,  C07K1/113 ,  C07K14/00 ,  C07K14/47 ,  C07K17/00 ,  C07K7/08 ,  C40B40/10 ,  A61K9/127

Abstract: 本公开涉及用于治疗癌症并且增加肽化合物的细胞内化的所述肽化合物和缀合化合物、制备过程、方法及它们的用途。所述肽化合物选自：如SEQ ID NO：9所示的GVRAKAGVRNMFKSESY；如SEQ ID NO：10所示的GVRAKAGVRN(Nle)FKSESY；和如SEQ ID NO：11所示的YKSLRRKAPRWDAPLRDPALRQLL；并且其中将至少一个保护基团和/或至少一种标记试剂与所述肽化合物连接。

公开(公告)号：CN110914288B

公开(公告)日：2023-05-05

申请号：CN201880023540.8

申请日：2018-05-09

Applicant: 宁波酶赛生物工程有限公司

Inventor： 陈海滨 ,  黄勇开 ,  蔡宝琴 ,  徐青 ,  沈天然 ,  周阿蒙 ,  杨家栋 ,  杨朱红 ,  纪摇摇 ,  张迎新

IPC: C07K14/00 ,  C07K17/00 ,  C12P7/40

Abstract: 本发明提供了可用于在工业相关条件下不对称合成β‑羟基‑α‑氨基酸的工程化醛缩酶多肽。本公开内容还提供了编码工程化醛缩酶多肽的多核苷酸、能够表达工程化醛缩酶多肽的宿主细胞和使用工程化醛缩酶多肽产生β‑羟基‑α‑氨基酸的方法。与其他制备方法相比，使用本发明的工程化醛缩酶多肽用于β‑羟基‑α‑氨基酸的制备，所得产物中立体异构体纯度高，反应条件温和，具有很好的工业应用前景。